Cystéine
- Nom féminin singulier
Définition
- en biochimie, acide aminé soufré servant de chaînon entre deux chaînes protéiniques
"cystéine" dans l'encyclopédie
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SOUFRE
- Écrit par Fernande CHATAGNER, René LECLERCQ, Noël LOZAC'H, Serge MASSON
- 35 921 mots
- 11 médias
La cystéine est soit désulfhydrée, ce qui libère de l'hydrogène sulfuré, soit oxydée en acide cystéine sulfinique, qui subit deux réactions essentielles : une décarboxylation qui conduit à l'hypotaurine, puis à la taurine, l'une des formes d'élimination du soufre, mais aussi substance dont l'importance physiologique semble non négligeable (J. Jacobsen et L.
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AMINOACIDES ou ACIDES AMINÉS
- Écrit par Pierre KAMOUN, Universalis
- 19 168 mots
- 6 médias
En outre, on trouve dans des protéines impliquées dans la détoxification des peroxydes, deux acides aminés rares – la sélénométhionine et la sélénocystéine – identiques à la méthionine et la cystéine, mais où un atome de sélénium remplace l’atome de soufre. Au contraire du cas précédent, la synthèse et l’incorporation dans les protéines de ces séléno-aminoacides selon un code original ne s’effectuent pas selon les voies canoniques.
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BIOTINE
- Écrit par Geneviève DI COSTANZO
- 3 264 mots
Harris et ses collaborateurs entre 1943 et 1945 à partir de la cystéine. La biotine se présente en fines aiguilles incolores ; son point de fusion est de 231 0C à 232 0C. Elle est soluble dans l'eau et les bases diluées à chaud, peu soluble dans les acides dilués et l'eau froide et insoluble dans les solvants organiques ; son pouvoir rotatoire [α]22 = + 920, en solution dans la soude décinormale.
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ENZYMES Cofacteurs de l'activité enzymatique
- Écrit par Universalis
- 6 438 mots
- 2 médias
Le sélénium, incorporé dans les acides aminés séléno-méthionine et séléno-cystéine, joue un rôle essentiel dans l’élimination des peroxydes et le métabolisme du glutathion. On retrouve ainsi parmi ces cofacteurs la liste des oligoéléments rendus célèbres par les travaux de Gabriel Bertrand au début du xxe siècle. Ils sont invariablement associés au mécanisme réactionnel de l'enzyme considérée.
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FER Rôle biologique du fer
- Écrit par Carole BEAUMONT
- 26 015 mots
- 3 médias
1e), où des atomes de fer sont liés de façon covalente à des atomes de soufre, et ces structures, de composition variable de type [2Fe-2S], [3Fe-4S] ou [4Fe-4S], sont liées à la protéine par l'intermédiaire de résidus cystéine. La troisième classe contient des protéines où le fer est présent sous forme d'un seul atome associé à des acides aminés particuliers (le plus souvent une histidine ou une cystéine) du site actif de la molécule (fig.