Comme l'actine, la tubuline est une protéine « universelle » présente dans le cytoplasme de toutes les cellules eucaryotes où elle édifie des ultrastructures connues en microscopie électronique sous le nom de microtubules. Il semble exister des relations entre ces structures cytoplasmiques et les filaments de 10 nm parmi lesquels se rangent les tonofilaments (qui sont associés aux jonctions intercellulaires nommées desmosomes) et les neurofilaments des axones neuroniques.
Les microtubules se composent de treize protofilaments de tubuline. Ceux-ci sont eux-mêmes formés d'une molécule allongée, de masse 110 000 daltons, qui fournit par hydrolyse une vingtaine de sous-unités (protomères). En fait, il existe des protomères α et des protomères β, liés en dimères et assemblés avec jumelage d'une chaîne α et d'une chaîne β s'enroulant parallèlement en disposition hélicoïdale.
Les tubulines, pratiquement identiques dans toutes les espèces, ont la propriété de fixer divers ligands : ions magnésium, colchicine et surtout GTP ou ATP, nucléotides riches en énergie, qui « activent la tubuline ».
La fonction des microtubules est d'ordre mécanique : structures mitotiques, morphogenèse, orientation des flux intracytoplasmiques. Elle est donc fondamentale sur le plan biologique, en particulier pendant la division cellulaire.
Gérard BISERTE
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