Ester phosphorique du pyridoxal (aldéhyde dérivé de la pyridine), qui constitue, avec le phosphate de pyridoxamine (forme amine) et la pyridoxine (forme alcool), la vitamine B6.
Le pyridoxal phosphate, dont le rôle biologique est très étendu, est la coenzyme de nombreuses enzymes intervenant dans le métabolisme des acides aminés : transaminases, décarboxylases, racémases, désulfhydrases des acides aminés soufrés. Les différentes transformations impliquent une combinaison préalable, sous forme de base de Schiff, de l'acide aminé avec le groupe carbonyle du pyridoxal phosphate. La carence en vitamine B6 provoque chez l'animal, après ingestion de tryptophane, une excrétion d'acide xanthurénique, de cynurénine et de ses dérivés. En effet, le phosphate de pyridoxal intervient dans la transformation du tryptophane en dérivés nicotiniques ; il est la coenzyme de la cynuréninase qui catalyse la réaction : 3-hydroxycynurénine → acide 3-hydroxyanthranilique, précurseur de l'acide nicotinique dont l'amide est la vitamine PP. En outre, le phosphate de pyridoxal est la coenzyme de la δ-aminolévulinase (enzyme jouant un rôle dans la biosynthèse de l'hème) et de la tryptophane synthétase. Enfin, la phosphorylase A du muscle contient quatre molécules de phosphate de pyridoxal indispensables au maintien de la structure dont dépend l'activité de l'enzyme.
Le déficit en phosphate de pyridoxal produit l'avitaminose B6. Chez le rat, la carence est caractérisée par des troubles cutanés (dermatose croûteuse et desquamante des extrémités, alopécie), hématopoïétiques (anémie hypochrome et microcytaire), nerveux (perte de la capacité d'acquisition des réflexes conditionnés). Chez l'homme, cette avitaminose, difficile à mettre en évidence, n'est pas exceptionnelle ; l'absorption de lait industriellement traité a déclenché, en 1951, aux États-Unis une véritable épidémie d'apyridoxinose, caractérisée par des crises convulsives épileptiformes et des altérations de l'électro-encéphalogramme. La femme enceinte […]
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