On appelle « molécules chaperonnes » (Laskey, 1978) des protéines dont le rôle est d'éviter, chez d'autres protéines, des « écarts de conduite » comme le faisaient autrefois auprès des jeunes filles des personnes que l'on appelait « chaperons » Elles participent ainsi à des fonctions vitales essentielles : résistance au stress, maintien de la conformation correcte des protéines, trafic intracellulaire.
Les protéines chaperonnes, universellement rencontrées dans toutes les cellules, procaryotes et eucaryotes, ont dû apparaître très tôt au cours de l'évolution. La fragilité de la vie trouve en elles un puissant agent de protection jouant un rôle clé dans la structuration cellulaire.
Tout stress, même léger, est dénaturant pour les protéines, car, si la renaturation d'une protéine reste un phénomène thermodynamiquement spontané aux températures de 20 0C, en solution diluée et pour des chaînes polypeptidiques courtes (une centaine d'acides aminés), il en va tout autrement aux températures physiologiques (30-40 0C), en solution concentrée. C'est le cas du milieu cellulaire et, a fortiori, pour de longues chaînes polypeptidiques. Des agrégats, résultant d'interactions hydrophobes, prennent alors naissance in vitro.
Or on sait depuis l'étude des chocs thermiques sur des tissus vivants, dès les années 1960, que toute condition de stress induit l'expression d'un certain nombre de gènes entraînant la synthèse d'une catégorie de protéines dites de stress (chaperonines et chaperonnes de 70 kilodaltons, ou kDa, le dalton valant 1,67 × 10—24 g) qui, en empêchant probablement la formation de liaisons hydrophobes, facilitent la renaturation des protéines.
Présentes chez les micro-organismes, mais aussi dans la matrice des mitochondries et le stroma des chloroplastes, elles présentent une étroite parenté de structure et de fonction : on dit qu'elles sont homologues. Cela n'a rien d'étonnant, car, selon la théorie endosymbiotique, en effet, mitochondries et chloroplastes des eucaryotes sont originellement des […]
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