Ce sujet est traité dans les articles suivants :
Écrit par : Loïc CAPRON
Dans le chapitre "Progression des plaques" : … activées de l'infiltrat inflammatoire (particulièrement les monocytes) sécrètent des enzymes (*protéases) capables de digérer la matrice scléreuse de la plaque (chape fibreuse) pour l'amincir et favoriser sa rupture. Ces trois influences, avec probablement d'autres qui restent à découvrir, se combinent pour provoquer la fracture de plaque. Des… Lire la suiteÉcrit par : Agnès FOUET, Michèle MOCK
Dans le chapitre "Les toxines" : … dont une modification de la perméabilité cellulaire. Cela conduit à la formation d'œdèmes. *LF est une métalloprotéase à zinc qui hydrolyse spécifiquement des protéines cellulaires impliquées dans des cascades de signalisation. Cependant, les conséquences de cette coupure au niveau physiopathologique demeurent peu connues et les causes… Lire la suiteÉcrit par : Ladislas ROBERT
Dans le chapitre "Biosynthèse du collagène" : … seront ensuite coupées au moment de leur excrétion de la cellule, au niveau de la membrane cellulaire, par des *protéases spécifiques que l'on appelle les pro-collagène-peptidases (ou propeptidases) N- et C-terminales, pour ne laisser sortir de la molécule que le tropocollagène, séparées de ses deux bouts N- et C-terminaux. Par un mécanisme encore… Lire la suiteÉcrit par : Louis HO TAN TAÏ, Véronique NARDELLO-RATAJ
Dans le chapitre "Produits de lavage" : … de blanchiment. Il faut les dégrader par un processus biochimique faisant intervenir des enzymes. *Les protéases, très utilisées, sont considérées comme « l'ancêtre » des enzymes dans les formulations de lessive. Aujourd'hui, les lessives contiennent plusieurs enzymes : des lipases qui agissent sur les graisses ou les lipides en… Lire la suiteÉcrit par : Gabriel GACHELIN
Dans le chapitre "Catalyse covalente" : … l'enzyme et en libérant le produit. Cette situation particulièrement bien connue est le cas des* protéases à sérine, l'hydroxyle de cet acide aminé se comportant comme un réactif nucléophile puissant. Dans le cas de la chymotrypsine par exemple, dont la structure du site actif a été mise en évidence dès 1967, le mécanisme d'action est… Lire la suiteÉcrit par : Jacques DIETRICH, Jean GUEZENNEC
Dans le chapitre "Les enzymes de l'extrême ou « extrémozymes »" : … connaît une croissance de l'ordre de 3 p. 100. L'industrie des détergents utilise massivement *des protéases. Les industries alimentaires, textiles, papetières, pharmaceutiques ainsi que les tanneries, la cosmétique, la chimie fine et l'ingénierie moléculaire sont également des utilisateurs importants. Ces enzymes présentent cependant des… Lire la suiteÉcrit par : Pascale BRIAND
Dans le chapitre "Intérêt des plantes transgéniques" : … introduction de transgènes capables de coder pour des toxines très spécifiques (cas du maïs Bt). *On peut aussi introduire des inhibiteurs de protéases, enzymes capables de dégrader les protéines. L'insecte, la bactérie ou le champignon qui emploient ces protéases pour dégrader les protéines de la plante afin de les transformer en acides aminés… Lire la suiteÉcrit par : Brigitte BOYER
Dans le chapitre "Rôle des enzymes protéolytiques" : … la tumeur doit se produire pour libérer les cellules cancéreuses dans le tissu conjonctif. *Cette protéolyse est assumée par une large famille de protéases, dont l'activité, étroitement contrôlée dans des conditions normales par un ensemble d'activateurs et d'inhibiteurs, est dysrégulée dans le contexte tumoral. Les protéases capables de… Lire la suiteÉcrit par : Jean-Luc PERFETTINI
Dans le chapitre "Mécanismes moléculaires de l'apoptose" : … cataboliques responsables des dégradations cellulaires observées au cours de différents processus létaux. *Une famille de protéases, appelées caspases, ainsi qu'une enzyme nucléaire, le DFF40, participent à la fragmentation de l'ADN au cours de l'apoptose. L'activation des caspases est souvent nécessaire pour l'apparition rapide et totale des… Lire la suiteÉcrit par : Didier LAVERGNE
… *Protéine de masse moléculaire élevée (460 000), la myosine constitue, dans la cellule musculaire striée, les myofilaments épais des disques sombres des myofibrilles (structures intracytoplasmiques contractiles). De forme allongée (160 nm), la macromolécule de myosine est formée de deux longues chaînes torsadées ensemble pour constituer une sorte de… Lire la suiteÉcrit par : Yves BRIAND, Philippe BRION, René LAFONT, Jean-Claude MEUNIER, Pierre VIGNAIS
Dans le chapitre "Valeur alimentaire" : … s'il est la source protéique du régime alimentaire. La disponibilité dépend de l'aptitude des *protéases digestives à hydrolyser entièrement les protéines. Les protéines végétales ne sont hydrolysées que partiellement, car le répertoire des protéases peut être insuffisant (certaines régions de la molécule ne sont pas accessibles aux protéases… Lire la suiteÉcrit par : Jacques MIÈGE
Dans le chapitre "Protéines des Légumineuses" : … la ricine. Dans les corps protéiques apparaissent, en même temps que les globulines, des *protéases qui interviendraient dans le remaniement du contenu vacuolaire lors de la maturation et dans leur dégradation au moment de la germination. Des inhibiteurs de protéase ont également été décelés, ils sont probablement stockés dans les mêmes… Lire la suiteÉcrit par : François BRICAIRE, Patrice PINELL, Yves SOUTEYRAND
Dans le chapitre "Physiopathologie" : … à la synthèse des protéines virales qui permettront la formation de nouvelles particules virales. *C'est à ce stade qu'interviennent des enzymes banales, les protéases, susceptibles d'être inhibées par des antiprotéases, molécules médicamenteuses aujourd'hui largement utilisées avec succès. À chacune de ces nombreuses étapes de la multiplication… Lire la suiteÉcrit par : Patrick DURIEZ, Jean-Charles FRUCHART
Dans le chapitre "Mode d'action des statines" : … SREBP vers la membrane de l'appareil de Golgi. La membrane du réticulum endoplasmique contient une *protéase inactive, « Site 1 protéase » (S1P), qui accompagne le complexe SCAP-SREBP lors de son transfert du réticulum endoplasmique vers l'appareil de Golgi et qui acquiert une activité protéolytique durant cette migration. La forme activée de S1P… Lire la suiteÉcrit par : Joseph ALOUF, Michel BARBIER
Dans le chapitre "Protéines monocaténaires" : … le premier pont disulfure comprend trois résidus arginyl qui se rompent aisément sous l'action de *protéases comme la trypsine. Cette protéolyse donne naissance à deux polypeptides appelés respectivement fragment A (poids moléculaire de 21 150) et fragment B (poids moléculaire de 37 200) qui restent unis par la liaison disulfure, d'où le terme de… Lire la suiteÉcrit par : Jean-Philippe CHIPPAUX, Max GOYFFON
Dans le chapitre "Les enzymes " : … donnée par l'animal venimeux (piqûre ou morsure d'une fine membrane recouvrant un récipient). Les *protéases qui vont digérer les tissus de la proie ou créer des nécroses locales, ou encore parfois activer la chaîne de réactions aboutissant à la formation d'un caillot grâce à une série d'hydrolyses de protéines spécifiques (protéolyses), sont… Lire la suite
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