Ce sujet est traité dans les articles suivants :
Écrit par : Bernard Pierre ROQUES
Dans le chapitre " Biogenèse et métabolisme des enképhalines et des endorphines" : … à l'action d'une aminopeptidase scindant la liaison entre les deux premiers aminoacides Tyr et Gly. *Toutefois, les équipes de J. C. Schwartz et B. P. Roques ont mis en évidence une enzyme, l'enképhalinase, qui semble beaucoup plus spécifique des enképhalines, et qui dégrade ces composés par libération du tripeptide Tyr-Gly-Gly. Il s'agit d… Lire la suiteÉcrit par : Jacques MIROUZE, Éric RENARD, André RIBET
Dans le chapitre "Enzymes protéolytiques" : … protéolytiques. On prit l'habitude de distinguer les protéinases (hydrolysant les protéines) et les *peptidases (hydrolysant les peptides). Cette classification a dû être abandonnée lorsqu'on s'aperçut que certaines protéinases, comme la trypsine, pouvaient aussi se comporter comme des peptidases. On distingue donc actuellement les endopeptidases,… Lire la suiteÉcrit par : Joseph ALOUF
Dans le chapitre "C5a peptidase" : … Cette* protéine est un enzyme de la paroi des streptocoques des groupes A, B et G. Les gènes de structure des streptocoques des deux premiers groupes ont été clonés et séquencés. Cet enzyme contribue à la virulence bactérienne par inhibition de leur phagocytose par les polynucléaires, en interférant avec l'activité chimiotactique du facteur C5a du… Lire la suite
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