Comme d'autres scientifiques, Vernon Ingram avait quitté l'Europe centrale pour la Grande-Bretagne, Londres, puis Cambridge. C'est là qu'il apporta un complément décisif à la mise en évidence par Linus Pauling en 1949 d'une migration électrophorétique anormale de l'hémoglobine des personnes drépanocytaires. L'idée fut de fragmenter les hémoglobines de sujets normaux et de patients atteints de drépanocytose (hématies en faucille) par digestion trypsique puis de comparer le comportement migratoire des peptides ainsi obtenus. Ni en électrophorèse ni en chromatographie, on n'observait de différence. Mais, en combinant les deux approches, et en effectuant la chromatographie perpendiculaire à l'électrophorèse, Ingram mit en évidence le comportement identique de tous les peptides sauf un : hémoglobine A (normale) et hémoglobine S (drépanocytaire) ne différaient que par un acide aminé (acide glutamique substitué par une valine en position 6 de la chaîne β-globine). Cette découverte fut le point de départ de recherches menées par de nombreuses équipes et étalées sur des années. Un peu plus tard, avec un étudiant, John Hunt, Ingram détermina aussi la substitution responsable d'une autre hémoglobine anormale (hémoglobine C). Il quitta alors la Grande-Bretagne pour rejoindre le M.I.T. aux États-Unis. On lui doit enfin le schéma évolutif phylogénique des gènes de globine.
Dessin
Mutation du gène de l'hémoglobine Après mutation « ponctuelle » du gène de l'hémoglobine, le changement d'une adénine (A) en uracile (U) sur l'ARN m codant pour la synthèse de la chaîne β de l'hémoglobine, provoque le remplacement de l'acide glutamique (Glu) n° 6 par une valine (Val) sur la séquence. Cela crée une hémoglobine anormale (Hb S) responsable de la drépanocytose.…
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Dominique LABIE
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