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PERUTZ MAX FERDINAND (1914-2002)

Max Perutz, Prix Nobel de chimie 1962, est né à Vienne (Autriche) le 19 mai 1914. À partir de 1936, il réside à Cambridge (Angleterre) et c'est là qu'il réalise les travaux qui fondent la cristallographie des protéines et lui valent le Nobel. Issu d'une famille juive établie dans l'industrie textile, le jeune Perutz s'est orienté vers la chimie à l'université de Vienne, puis au Cavendish Laboratory de Cambridge. Peu après son arrivée en Angleterre, la prise de pouvoir des nazis à Vienne force sa famille à l'exil et le prive de toute ressource. Une bourse de la Fondation Rockefeller permet néanmoins à Sir Lawrence Bragg de garder Perutz auprès de lui jusqu'à la fin de la guerre. En 1947, le Medical Research Council (MRC) britannique crée une unité de recherche pour Perutz et John Cowdery Kendrew, qui partagera le Nobel avec lui. Entre-temps, Perutz a soutenu sa thèse et connu pendant quelques mois l'internement en tant que « ressortissant d'une puissance ennemie », une période de sa vie qu'il décrit avec humour dans La Science est-elle nécessaire ?

Mondialement connue depuis que Francis Crick et James Watson y ont découvert, en 1953, la structure en double hélice de l'ADN, l’u nité du MRC s'installe, en 1962, à la périphérie de Cambridge et devient le Laboratory of Molecular Biology (L.M.B.), qui sera une pépinière de prix Nobel et l'un des centres où naît la biologie moderne. Perutz a dirigé le L.M.B. jusqu'en 1979, et il a continué d'y travailler activement jusqu'à son décès le 6 février 2002. Son dernier article scientifique, paru peu après sa mort, résume une carrière longue et exemplaire, consacrée entièrement à l'étude des protéines, à l'exception de quelques travaux sur les glaciers que Perutz associe au plaisir de retrouver les montagnes du Tyrol lors de séjours en famille ou des réunions scientifiques qu'il y organise souvent.

En 1936, le Cavendish Laboratory est le centre de la radiocristallographie, méthode de détermination des structures cristallines par dif […]

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KENDREW sir JOHN COWDERY (1917-1997)

Écrit par :  Georges BRAM

… *Biochimiste britannique né le 24 mars 1917 à Oxford et mort le 23 août 1997 à Cambridge, sir John Cowdery Kendrew effectue des études de chimie à l'université de Cambridge puis, pendant la Seconde Guerre mondiale, travaille dans un centre de recherche du ministère de la guerre à la mise au point du radar. Après la guerre, il revient à Cambridge, où… Lire la suite
MODÈLE

Écrit par :  Raymond BOUDONHubert DAMISCHJean GOGUELSylvanie GUINANDBernard JAULINNoël MOULOUDJean-François RICHARDBernard VICTORRI

Dans le chapitre "Modèles de structure"  : …  globulaires en particulier : ceux de la myoglobine (J. C. Kendrew) et de l'hémoglobine (M. F. *Perutz) ont demandé plusieurs années de travail. À l'heure actuelle, grâce au perfectionnement des techniques, on a pu établir la structure d'une centaine de protéines, dont la plupart sont des enzymes. Le modèle de structure, représentation… Lire la suite
PROTÉINES

Écrit par :  Yves BRIANDPhilippe BRIONRené LAFONTJean-Claude MEUNIERPierre VIGNAIS

Dans le chapitre "L'organisation tridimensionnelle des protéines"  : …  ainsi qu'en 1960 John Kendrew publie une structure de la myoglobine à 2 angströms de résolution. En *1970, quand une résolution comparable est obtenue pour l'hémoglobine par Max Perutz, la structure de la première enzyme, le lysozyme, a d'ores et déjà été résolue par David Phillips. Grâce à la résolution de ces structures il est devenu clair que… Lire la suite
RAYONS X

Écrit par :  André GUINIER

Dans le chapitre "Diffusion cohérente"  : …  Les possibilités de la diffraction des rayons X ont été révélées de façon spectaculaire quand M. *Perutz réussit à découvrir la structure du cristal d'hémoglobine qui ne contient pas moins de 10 000 atomes dans une maille de 150 nm3. La plupart des appareils de diffraction enregistrent automatiquement les intensités réfléchies par un… Lire la suite

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