2. Les glycoprotéines de structure
Des quatre familles de macromolécules, collagènes, élastine, protéoglycannes et glycoprotéines de structure, ce sont ces dernières qui ont été le plus tardivement caractérisées. Cela pour deux raisons : difficulté de leur isolement, absence de constituants caractéristiques. La première glycoprotéine de structure a été isolée à partir du stroma de la cornée, en 1960, par L. Robert : c'est la kératonectine. Depuis une dizaine d'années, de nombreux autres composants appartenant à cette même classe ont été isolés et caractérisés à partir d'un grand nombre de tissus conjonctifs d'Invertébrés et de Vertébrés : fibronectine, laminine, chondronectine, hyaluronectine, entactine. Les mieux étudiés sont certainement la fibronectine et la laminine.
• Localisation
La fibronectine est élaborée surtout par les cellules mésenchymateuses, telles que fibroblastes, cellules musculaires lisses, et se rencontre in vivo essentiellement à deux niveaux, sous forme soluble dans le plasma où sa concentration augmente avec l'âge, ainsi que dans divers liquides biologiques, sous forme insoluble associée à de nombreuses membranes basales, et dans les tissus conjonctifs lâches.
Laminine et entactine sont des glycoprotéines de structure spécifiques des lames basales. La laminine a été mise en évidence en microscopie électronique au niveau des laminae rarae épithéliales et glomérulaires. L'hyaluronectine a été décrite par B. Delpech et d'autres chercheurs au niveau du système nerveux central et dans d'autres tissus également. La chondronectine existe à la surface des cellules cartilagineuses. Plusieurs autres glycoprotéines de structure ont été isolées et caractérisées, mais elles n'ont pas reçu de dénomination spéciale (L. Robert, S. Junqua et M. Moczar).
Ces glycoprotéines de structure sont présentes au niveau cellulaire, à l'intérieur des cellules et à leur surface, […]
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