LIAISONS BIOCHIMIQUES FAIBLES

Ce sujet est traité dans les articles suivants :

1.  LIAISONS CHIMIQUES - Liaisons biochimiques faibles

Écrit par : Antoine DANCHIN

La biologie a vu s'effacer depuis le début de ce siècle ce qui la séparait de la physique du fait que l'on s'est accordé à reconnaître qu'une modélisation en termes physico-chimiques pourrait, sans doute, expliquer les architectures et les processus qui caractérisent le vivant. Et plus particulièrement, c'est à la fin du premier quart du siècle… Lire la suite

2.  AUTOASSEMBLAGE VIRAL

Écrit par : Léon HIRTH

… *Les virus les plus simples sont généralement constitués par une molécule d'acide nucléique protégée par des sous-unités protéiques. La particule virale ainsi constituée est dite nucléocapside. Les sous-unités qui composent la capside protéique peuvent s'arranger autour de l'acide nucléique selon une symétrie cubique ou hélicoïdale. Il… Lire la suite

3.  ENZYMES

Écrit par : Gabriel GACHELIN

Dans le chapitre "La formation du complexe enzyme substrat dans le site actif"  : … atomes ou radicaux du substrat interagissent avec les atomes et radicaux du site actif par le biais* de liaisons faibles en énergie, liaisons hydrogène, de Van der Waals, interactions électrostatiques, interactions hydrophobes dont l'ensemble va définir une constante d'affinité. Le plus souvent, un groupement réactif de l'enzyme, ou un groupement… Lire la suite

4.  IMMUNOCHIMIE - Réaction antigène-anticorps

Écrit par : Joseph ALOUF

Dans le chapitre "Forces moléculaires de liaison impliquées dans la réaction antigène-anticorps"  : … dont l'énergie varie entre 210 et 500 kJ . mol^-1. Dans la réaction Ag-Ac, les forces de* liaison sont uniquement des interactions « faibles » non covalentes dont quatre types différents contribuent à des degrés divers (variables selon les systèmes et assez mal définis) à l'union Ag-Ac. Ces forces sont les suivantes : interactions… Lire la suite

5.  MACROMOLÉCULES

Écrit par : Michel FONTANILLE, Yves GNANOU, Marc LENG

Dans le chapitre "Les protéines"  : … disposés dans la molécule de la protéine déterminent la structure et la fonction de celle-ci. Le *repliement d'une protéine résulte d'interactions faibles (non covalentes) entre les acides aminés en fonction de la séquence qu'ils constituent. Ces interactions faibles stabilisent localement des structures ordonnées (hélice α et feuillet β) qui… Lire la suite

6.  PHARMACOLOGIE

Écrit par : Edith ALBENGRES, Jérôme BARRE, Pierre BECHTEL, Jean-Cyr GAIGNAULT, Georges HOUIN, Henri SCHMITT, Jean-Paul TILLEMENT

Dans le chapitre "Conditions de l'interaction molécule-récepteur"  : … (récepteurs, enzymes...) qui le fixent, ce qui est possible dans un nombre croissant de cas. Les *liaisons des molécules endogènes et de la plupart des médicaments avec leur récepteur sont en général assez faibles (non covalentes) : ainsi, les effets produits sont-ils facilement réversibles. L'équilibre ligand-récepteur est régi par la loi d'… Lire la suite

7.  PHARMACORÉCEPTEURS, biochimie

Écrit par : Philippe COURRIÈRE

… *Notion introduite pour la première fois par J. N. Langley et P. Ehrlich à propos de l'action d'une drogue. Langley observa, en effet, en 1909, que la nicotine, qui est un excitant ganglionnaire, provoquait une réponse quand on l'appliquait localement sur certaines parties du tissu musculaire et que son effet persistait même après dénervation du… Lire la suite

8.  PROTÉINES

Écrit par : Yves BRIAND, Philippe BRION, René LAFONT, Jean-Claude MEUNIER, Pierre VIGNAIS

Dans le chapitre "La stabilité des protéines"  : … défavorable au repliement. Les contributions favorables au repliement proviennent quant à elles *des interactions qui stabilisent la protéine repliée et de l'effet hydrophobe considéré comme la force motrice du repliement protéique (fig. 9). L'effet hydrophobe rend compte du rassemblement des groupes non polaires qui minimise leurs contacts avec… Lire la suite