Caractéristique des téguments, la kératine est une scléroprotéine largement représentée dans le règne animal, surtout chez les vertébrés, remarquable par sa grande insolubilité, sa résistance aux enzymes protéolytiques et par sa haute teneur en cystine. Les structures organiques constituées par la kératine sont, en général, des tissus morts qui conservent peu de traces de leur origine cellulaire ; elles remplissent des fonctions constructives et protectrices (ongles, griffes, cornes, couche cornée de l'épiderme, plumes, poils, cheveux, laine).
Les structures kératinisées ont des caractères physiques différents. On distingue deux types de kératines. Molles, elles tendent à se desquamer en écailles, sont plastiques, translucides, souvent assez onctueuses, et s'hydratent assez facilement. Dures, elles sont compactes, résistantes, de couleur jaune et n'ont pas tendance à la desquamation.
La microscopie électronique montre que les structures kératinisées sont constituées de protofilaments ayant un diamètre constant (de 7 à 8 nm) et une longueur indéterminée. Dans certaines régions (poils), la disposition compacte des protofilaments réalise une symétrie hexagonale. Les segments, biréfringents en lumière polarisée, présentent toujours une orientation correspondante des protofilaments : ceux-ci, étroitement parallèles, sont disposés en faisceaux entrelacés, en lamelles, par une orientation variée dans les différentes couches. Entre les protofilaments, on trouve un matériel amorphe, appelé « matrice interfilamenteuse ».
La composition en acides aminés de la kératine varie selon les espèces et selon les organes ; elle ne serait donc pas une protéine homogène. Deux composants ont été mis en évidence : l'un macromoléculaire, de poids moléculaire supérieur à 50 000, pauvre en acides aminés soufrés ; l'autre micromoléculaire, beaucoup plus riche en acides aminés soufrés (cystine). Le premier représente le composant des filaments, le second celui de la matrice.
Les kératines sont des […]
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