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KENDREW sir JOHN COWDERY (1917-1997)

Max Perutz et John KendrewBiochimiste britannique né le 24 mars 1917 à Oxford et mort le 23 août 1997 à Cambridge, sir John Cowdery Kendrew effectue des études de chimie à l'université de Cambridge puis, pendant la Seconde Guerre mondiale, travaille dans un centre de recherche du ministère de la guerre à la mise au point du radar. Après la guerre, il revient à Cambridge, où il rencontre Max Ferdinand Perutz, qui deviendra un très proche collègue. Kendrew obtient son doctorat en 1949. Il s'intéresse à la détermination cristallographique des structures des protéines et va entreprendre l'étude de la myoglobine. Cette protéine relativement petite est constituée par 1 200 atomes autres que l'hydrogène alors que l'hémoglobine, que va étudier Perutz, en comporte 6 000. La structure de la myoglobine devrait en principe pouvoir être résolue par les méthodes existantes, mais les clichés de rayons X obtenus se révèlent impossibles à interpréter jusqu'à la découverte de Perutz : l'incorporation dans la molécule d'atomes lourds (mercure, argent) qui, en modifiant les taches de diffractions, permettent d'atteindre la structure tridimensionnelle de la protéine. Grâce à cette technique et à l'emploi du potentiel informatique de l'université de Cambridge, Kendrew peut, en 1958, présenter la structure de la myoglobine. Kendrew a joué un grand rôle en faveur du développement de la biologie moléculaire en raison des fonctions importantes qu'il a occupées dans le domaine de l'administration de la science. Il fut le fondateur, en 1975, du Laboratoire européen de biologie moléculaire à Heidelberg qu'il a dirigé jusqu'en 1982, et, en 1959, de l'important Journal of Molecular Biology, dont il a assuré la direction jusqu'en 1987. Il a reçu conjointement avec Perutz le prix Nobel de chimie en 1962 et a été anobli en 1974.

Max Perutz et John Kendrew Photographie

Max Perutz et John Kendrew Les biochimistes britanniques Max Perutz (d'origine autrichienne), à gauche, et John Kendrew ont partagé le prix Nobel de chimie, en 1962, pour leurs travaux sur les hémoprotéines.

Crédits: Hulton Getty Consulter

Georges BRAM

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PERUTZ MAX FERDINAND (1914-2002)

Écrit par :  Joël JANIN

… molécule d'hémoglobine, qui n'est malheureusement qu'à deux dimensions et ne peut être interprétée. *Avec John Kendrew, qui étudie la myoglobine, Perutz teste systématiquement l'effet d'autres métaux lourds sur les cristaux. Le résultat est concluant : dès que l'on utilise plusieurs dérivés d'atomes lourds, le remplacement isomorphe donne la phase… Lire la suite
PROTÉINES

Écrit par :  Yves BRIANDPhilippe BRIONRené LAFONTJean-Claude MEUNIERPierre VIGNAIS

Dans le chapitre "L'organisation tridimensionnelle des protéines"  : …  analyse de Fourier, puis de construire des cartes tridimensionnelles à résolution atomique. C'est *ainsi qu'en 1960 John Kendrew publie une structure de la myoglobine à 2 angströms de résolution. En 1970, quand une résolution comparable est obtenue pour l'hémoglobine par Max Perutz, la structure de la première enzyme, le lysozyme, a d'ores et déjà… Lire la suite

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