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Écrit par : Bruno VARET
Dans le chapitre "Les principaux mécanismes d'anémies" : … sont pratiquement toujours constitutionnelles (thalassémies), exceptionnellement acquises ; – d'une* anomalie de la synthèse du noyau tétra-pyrrolique de l'hème : généralement constitutionnelles (porphyries), ces anomalies ne retentissent que rarement sur l'érythropoïèse ; seule la porphyrie érythropoïétique s'accompagne d'une… Lire la suiteÉcrit par : Alexis MOYSE
Dans le chapitre "Structure et propriétés chimiques" : … odorat. Il faut également souligner la parenté chimique entre la chlorophylle, l'hémochromogène (ou *hème de l'hémoglobine) et l'hématine qui en dérive. Il s'agit toujours de molécules à quatre noyaux pyrroliques. Mais dans l'hème, ces noyaux sont liés à un atome de fer et il n'y a pas de groupes phytol et méthanol. Les pigments bleus et rouges des… Lire la suiteÉcrit par : Carole BEAUMONT
Dans le chapitre " Rôles et fonctions physiologiques du fer dans le monde du vivant" : … variété de fonctions auxquelles le fer est associé. Chez les hémoprotéines, le fer est présent *sous forme d'hème, lié aux quatre noyaux pyrroles d'une molécule de porphyrine IX (fig. 1a). L'hème est le groupement prosthétique de protéines de transport d'oxygène (hémoglobine, myoglobine), d'activateurs de l'oxygène moléculaire (cytochrome P450… Lire la suiteÉcrit par : Georges BRAM
… *Chimiste allemand né à Höchst am Main et décédé à Munich. Fischer mène de front des études médicales et des études de chimie. Il obtient le doctorat en chimie en 1904 à l'université de Marbourg et le doctorat en médecine en 1908 à l'université de Munich. Il passe un an à Berlin en tant qu'assistant auprès d'Emil Fischer (avec lequel il n'a aucun… Lire la suiteÉcrit par : Max Ferdinand PERUTZ
Dans le chapitre "Effets coopératifs dans la fixation d'oxygène" : … ce gaz du sang maternel au sang du fœtus. Le monoxyde de carbone (CO) peut se lier avec le fer de l'*hème, au même site que l'oxygène, mais avec une affinité 250 fois plus grande ; il en chasse donc l'oxygène, ce qui explique sa grande toxicité. Chez les grands fumeurs, plus de 15 p. 100 des sites de combinaison de l'oxygène peuvent être ainsi… Lire la suiteÉcrit par : Michel COHEN-SOLAL, Jean-Claude DREYFUS
Dans le chapitre "Anomalies fonctionnelles" : … Le* fer de l'hème existe normalement à l'état ferreux divalent. Il est relié à la globine par des liaisons faibles. Certaines mutations modifient les relations entre l'hème et la globine. Le fer est alors oxydé en fer ferrique trivalent. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine qui n'est pas capable d'assurer la fonction d'oxygénation. On… Lire la suiteÉcrit par : René HELLER
Dans le chapitre "Les cytochromes" : … (cf. tableau, formule 3) sont des chromoprotéines, dont le groupement prosthétique est un *hème (comme dans l'hémoglobine, c'est-à-dire une porphyrine ayant du fer en son centre). Colorés, de l'orange au brun, ils sont décelables en microscopie optique ; ce furent les premiers pigments respiratoires connus (Warburg, 1920 ; Keilin… Lire la suiteÉcrit par : Alfred GAJDOS
Dans le chapitre " Les porphyrines" : … correspondant à l'isomère III des autres porphyrines. Combinée à un atome de fer, elle constitue l'*hème des hémoprotéines (hémoglobine, myoglobine, etc.). La réduction énergique d'une porphyrine donne un produit incolore dépourvu de fluorescence, qui renferme six atomes d'hydrogène de plus que la porphyrine correspondante. Sous l'effet de l'air… Lire la suiteÉcrit par : Jacques KRUH
Dans le chapitre "Biosynthèse de l'hème" : … *L'hème est un constituant de l'hémoglobine, des cytochromes (enzymes respiratoires). L'hème est une molécule polycyclique qui se synthétise à partir de glycocolle et de succinyl-CoA. La combinaison de ces deux précurseurs est catalysée par une enzyme appelée ALA-synthétase. L'hème, produit terminal de la suite des réactions, est à la fois un… Lire la suite
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