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HÈME

Ce sujet est traité dans les articles suivants :

1.  ANÉMIES

Écrit par : Bruno VARET

Dans le chapitre "Les principaux mécanismes d'anémies"  : … sont pratiquement toujours constitutionnelles (thalassémies), exceptionnellement acquises ; – d'une* anomalie de la synthèse du noyau tétra-pyrrolique de l'hème : généralement constitutionnelles (porphyries), ces anomalies ne retentissent que rarement sur l'érythropoïèse ; seule la porphyrie érythropoïétique s'accompagne d'une… Lire la suite
2.  CHLOROPHYLLES

Écrit par : Alexis MOYSE

Dans le chapitre "Structure et propriétés chimiques"  : … odorat. Il faut également souligner la parenté chimique entre la chlorophylle, l'hémochromogène (ou *hème de l'hémoglobine) et l'hématine qui en dérive. Il s'agit toujours de molécules à quatre noyaux pyrroliques. Mais dans l'hème, ces noyaux sont liés à un atome de fer et il n'y a pas de groupes phytol et méthanol. Les pigments bleus et rouges des… Lire la suite
3.  FER - Rôle biologique du fer

Écrit par : Carole BEAUMONT

Dans le chapitre " Rôles et fonctions physiologiques du fer dans le monde du vivant"  : … variété de fonctions auxquelles le fer est associé. Chez les hémoprotéines, le fer est présent *sous forme d'hème, lié aux quatre noyaux pyrroles d'une molécule de porphyrine IX (fig. 1a). L'hème est le groupement prosthétique de protéines de transport d'oxygène (hémoglobine, myoglobine), d'activateurs de l'oxygène moléculaire (cytochrome P450… Lire la suite
4.  FISCHER HANS (1881-1945)

Écrit par : Georges BRAM

… *Chimiste allemand né à Höchst am Main et décédé à Munich. Fischer mène de front des études médicales et des études de chimie. Il obtient le doctorat en chimie en 1904 à l'université de Marbourg et le doctorat en médecine en 1908 à l'université de Munich. Il passe un an à Berlin en tant qu'assistant auprès d'Emil Fischer (avec lequel il n'a aucun… Lire la suite
5.  HÉMOGLOBINE

Écrit par : Max Ferdinand PERUTZ

Dans le chapitre "Effets coopératifs dans la fixation d'oxygène"  : … ce gaz du sang maternel au sang du fœtus. Le monoxyde de carbone (CO) peut se lier avec le fer de l'*hème, au même site que l'oxygène, mais avec une affinité 250 fois plus grande ; il en chasse donc l'oxygène, ce qui explique sa grande toxicité. Chez les grands fumeurs, plus de 15 p. 100 des sites de combinaison de l'oxygène peuvent être ainsi… Lire la suite
6.  HÉMOGLOBINOPATHIES

Écrit par : Michel COHEN-SOLALJean-Claude DREYFUS

Dans le chapitre "Anomalies fonctionnelles"  : … Le* fer de l'hème existe normalement à l'état ferreux divalent. Il est relié à la globine par des liaisons faibles. Certaines mutations modifient les relations entre l'hème et la globine. Le fer est alors oxydé en fer ferrique trivalent. L'hémoglobine est transformée en méthémoglobine qui n'est pas capable d'assurer la fonction d'oxygénation. On… Lire la suite
7.  OXYDORÉDUCTIONS, biologie

Écrit par : René HELLER

Dans le chapitre "Les cytochromes"  : … (cf. tableau, formule 3) sont des chromoprotéines, dont le groupement prosthétique est un *hème (comme dans l'hémoglobine, c'est-à-dire une porphyrine ayant du fer en son centre). Colorés, de l'orange au brun, ils sont décelables en microscopie optique ; ce furent les premiers pigments respiratoires connus (Warburg, 1920 ; Keilin… Lire la suite
8.  PORPHYRINES

Écrit par : Alfred GAJDOS

Dans le chapitre " Les porphyrines"  : … correspondant à l'isomère III des autres porphyrines. Combinée à un atome de fer, elle constitue l'*hème des hémoprotéines (hémoglobine, myoglobine, etc.). La réduction énergique d'une porphyrine donne un produit incolore dépourvu de fluorescence, qui renferme six atomes d'hydrogène de plus que la porphyrine correspondante. Sous l'effet de l'air… Lire la suite
9.  RÉGULATIONS BIOCHIMIQUES

Écrit par : Jacques KRUH

Dans le chapitre "Biosynthèse de l'hème"  : … *L'hème est un constituant de l'hémoglobine, des cytochromes (enzymes respiratoires). L'hème est une molécule polycyclique qui se synthétise à partir de glycocolle et de succinyl-CoA. La combinaison de ces deux précurseurs est catalysée par une enzyme appelée ALA-synthétase. L'hème, produit terminal de la suite des réactions, est à la fois un… Lire la suite

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