3. Les caractéristiques structurales des canaux ioniques
• Les canaux ioniques sont des protéines membranaires
Les canaux ioniques sont des protéines capables de changer de conformation et d'osciller entre des états fermés, inactivés et ouverts (fig. 5), selon des équilibres qui peuvent être caractérisés, comme pour tous les édifices macromoléculaires, par des constantes cinétiques, ou constantes de temps. Par un traitement mathématique que nous ne détaillerons pas ici, l'analyse fine de la distribution des temps et fréquences d'ouverture des canaux, permet d'avoir accès aux différentes constantes cinétiques des changements de conformation de ces protéines.
Du fait de leur intégration dans une bicouche lipidique, les canaux ioniques sont des protéines soumises à des contraintes topologiques bien particulières. En effet, ceux-ci doivent pouvoir être intégrés dans une membrane hydrophobe, ce qui indique que leur surface externe doit être elle aussi de nature hydrophobe. La chaîne polypeptidique d'une protéine canalaire s'organise pour traverser la membrane sous forme d'hélices alpha (fig. 6a), pour lesquelles les groupements -CO- et -NH- de la chaîne principale sont masqués en formant des liaisons hydrogène intrapeptidiques, et les chaînes latérales hydrophobes des acides aminés font contact avec l'environnement lipidique (fig. 6b). Une vingtaine d'acides aminés organisés en hélice alpha suffisent à une chaîne polypeptidique pour traverser intégralement une membrane plasmique, formant ce que l'on appelle un segment transmembranaire. Différents segments transmembranaires s'agencent ensemble pour former la structure compacte du canal, exposant sa face externe aux lipides membranaires, et créant dans ses régions internes un pore ionique traversant l'édifice de part en part (fig. 6). Lorsque le gène codant pour un canal a été isolé, ces notions topologiques permettent d'obtenir des informations structurales concernant l'insertion de la protéine dans […]
… pour nos abonnés, l'article se prolonge sur 7 pages…
