Vitamine du groupe B, appelée aussi vitamine H ou bios II. Elle a été isolée par F. Kögl et B. Tonnis en 1936 à partir du jaune d'œuf. Sa formule a été élucidée par V. du Vigneaud : c'est l'acide D-2′-oxo-(3,4)-imidazolido-2-tétrahydrothiopène valérique :
Elle existe à l'état naturel. Sa synthèse fut réalisée aux laboratoires Merck par S. A. Harris et ses collaborateurs entre 1943 et 1945 à partir de la cystéine. La biotine se présente en fines aiguilles incolores ; son point de fusion est de 231 0C à 232 0C. Elle est soluble dans l'eau et les bases diluées à chaud, peu soluble dans les acides dilués et l'eau froide et insoluble dans les solvants organiques ; son pouvoir rotatoire [α]22 = + 920, en solution dans la soude décinormale. Les méthodes de dosage sont exclusivement biologiques (guérison de rats ou de poulets carencés) et microbiologiques (étude de la croissance de Lactobacillus arobinosus).
Dans la nature, la biotine existe sous trois formes : biotine libre, biocytine de levure (peptide de biotine et de lysine), biotoprotéines (combinaisons de la biotine avec les protéines que l'on trouve notamment dans les cellules hépatiques). Ainsi, dans le blanc d'œuf elle est fixée à une glycoprotéine, l'avidine, sous forme d'un complexe non dissociable par les sucs digestifs, de sorte que la biotine se trouve ainsi soustraite à l'absorption intestinale.
Dans les systèmes biologiques, elle joue le rôle de coenzyme pour les carboxylases, enzymes qui catalysent la fixation du CO2 (carboxylation). Elle intervient par exemple dans les réactions suivantes :
acétyl-Coa + CO2 → malonyl-Coa ;acide pyruvique + CO ⇆ acide oxaloacétique.
Dans un premier temps, la biotine fixe le CO2 sur un azote dans une réaction endergonique qui consomme un ATP. Ensuite, la carboxybiotine transfère le CO2 sur l'acétyl-CoA et l'acide pyruvique. En outre, la biotine intervient dans la désamination de l'acide aspartique, de la sérine et de la thréonine dans les cellules bactériennes. Elle participe donc à divers métabolismes […]
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