4. Investigation des structures moléculaires
La biophysique moléculaire se donne pour tâche l'étude de l'organisation spatiale des macromolécules en relation avec leurs interactions fonctionnelles dans le milieu biologique. C'est peut-être dans ce domaine que la puissance des méthodes physiques se révèle de façon le plus spectaculaire, par leur pouvoir de résolution aussi bien spatiale que temporelle ; certaines de ces méthodes mesurent des distances de l'ordre du cent millionième de centimètres avec une précision dépassant le dixième, précision nécessaire car c'est à cette distance que se situent les interactions importantes. D'autres mesurent des mouvements relatifs de molécules et les phénomènes qui leur sont associés à l'échelle du milliardième de seconde.
Ces recherches structurales ont pris un grand essor à partir du moment où il a été devenu possible d'isoler, de purifier et de cristalliser les protéines et les acides nucléiques ; les méthodes cristallographiques ont pu leur être appliquées et un pas décisif fait dans la connaissance de ces constituants biologiques fondamentaux.
La détermination de la structure tridimensionnelle de l'hémoglobine par Perutz et celle de l'acide désoxyribonucléique (ADN) par Crick et Watson dans les années cinquante ont été les premiers exemples de ce type de recherche, avec un retentissement considérable : dans le cas de l'hémoglobine, l'organisation dans l'espace de ces pelotons de longues chaînes d'acides aminés, jusqu'alors absolument inextricables, a été pour la première fois connue et visualisée, ainsi que la disposition des plans tétrapyroliques des hèmes porteurs de la fonction ; cette connaissance a été en elle-même inestimable pour la compréhension des mécanismes par lesquels cette protéine joue son rôle de vecteur dans les échanges d'oxygène et de gaz carbonique liés à la respiration. Mais, par-delà, a été ouverte la possibilité de mettre en correspondance la réactivité chimique des protéines catalytiques avec leur structure.
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