3. Les traces fonctionnelles passées des acides ribonucléiques
• Les coenzymes, vestiges d'un métabolisme passé ?
Le rôle des cofacteurs dans toutes les étapes du métabolisme cellulaire et leur distribution dans les trois domaines du vivant suggèrent la présence d'une grande variété de nucléotides dans l'ancêtre commun à toutes les formes de vie.
De nombreux auteurs ont souligné la présence possible des coenzymes avant l'apparition de l'appareil de traduction. Les protéines ne seraient apparues que secondairement, après les coenzymes et les ribozymes, considérés comme étant les traces fossiles des premiers catalyseurs. De fait, dans la cellule vivante contemporaine, seule une minorité d'enzymes protéiques fonctionnent sans coenzymes. Celles-ci sont, pour la plupart, des nucléotides (NAD, NADP, FAD, coenzyme A, ATP...), ou contiennent des bases azotées hétérocycliques dérivées de nucléotides (thiamine pyrophosphate, tétrahydrofolate, pyridoxal phosphate, etc.).
Les coenzymes seraient donc les vestiges d'enzymes nucléiques, catalyseurs qui ont précédé la synthèse protéique ribosomale, et les ARN de transfert seraient de grandes coenzymes responsables du transfert et de la liaison des acides aminés. Certains groupes catalytiques d'enzymes nucléiques ont pu être incorporés dans des acides aminés spécifiques comme ce fut peut-être le cas de l'imidazole constitutif de l'histidine, acide aminé dont la biosynthèse cellulaire actuelle est initiée par un nucléotide.
À l'appui de ce raisonnement, il faut ajouter les découvertes récentes du rôle catalytique des bases puriques (adénine et guanine) et l'existence d'une centaine de nucléosides modifiés dans la cellule vivante. Ces nucléosides auraient pu être présents sur la Terre primitive puisque leur distribution phylogénétique a été établie dans les ARN des trois domaines du vivant.
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