3. Régulation de la sécrétion
Le plus important stimulus de la synthèse et de la sécrétion de l'aldostérone est l'angiotensine II. Celle-ci est le produit de l'activation de la rénine. La rénine est une enzyme protéolytique (protéase acide de la famille de la chymotrypsine) synthétisée sous forme de préprorénine par les cellules de l'appareil juxta-glomérulaire (cellules particulières situées entre les artérioles afférentes et efférentes du glomérule rénal, en contact étroit avec certaines cellules de la partie contournée du tubule distal du néphron formant la macula densa). La préprorénine libère son peptide signal et forme ainsi la prorénine, elle-même ensuite clivée en rénine active mature. Celle-ci scinde une protéine plasmatique (l'angiotensinogène ou hypertensinogène) synthétisée dans le foie par les hépatocytes et en libère un peptide de 10 acides aminés ou angiotensine I. Une enzyme appelée l'enzyme de conversion, située dans le plasma et surtout dans l'endothélium vasculaire (pulmonaire essentiellement), coupe l'angiotensine I en un octopeptide, l'angiotensine II. Ce dernier peptide est le plus puissant hypertenseur connu à ce jour : il possède par ailleurs la propriété de stimuler la synthèse de l'aldostérone, action partiellement partagée par l'angiotensine I, qui est par ailleurs dépourvue de toute activité pressive. Cette action des angiotensines s'effectuerait par la stimulation de la protéine kinase C, indépendante de l'AMP cyclique, par l'intermédiaire d'une hydrolyse de phospho-inositol bisphosphate (IP3) membranaire. Les angiotensines ont une demi-vie très courte (de l'ordre de la minute), car elles sont détruites par des enzymes largement distribuées dans les tissus : les angiotensinases. La sécrétion de la rénine qui déclenche cette cascade d'activation est provoquée par des pertes ou de simples déplacements du liquide extra-cellulaire provoquant une déplétion du contenu sanguin (hypovolémie) dans les artères rénales. À l'inverse, tout excès du volume extra […]
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